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La chimica del Bats: LA CHIMICA DELLA VITA
GLI AMMINOACIDI E LE PROTEINE H O AMMINOACIDO: molecola organica bifunzionale, contenente un gruppo amminico e un gruppo + | || carbossilico; è ionizzabile (forma anioni A-COO e cationi A-NH3 ) ed è solubile in acqua. R − C − C − OH α-AMMINOACIDO: amminoacido con un gruppo amminico legato al carbonio adiacente al | carbossile. NH2 AMMINOACIDI PROTEICI: sono i 20 amminoacidi naturali, tutti di tipo α e levogiri, che α-amminoacido costituiscono le proteine. AMMINOACIDI ESSENZIALI: molecole non sintetizzabili dall'organismo umano (devono essere assunti dalla dieta); dei dieci amminoacidi essenziali, otto sono necessari per tutta la vita e due solo nei periodi di rapida crescita come infanzia o gravidanza.
Amminoacidi proteici: ALIFATICI: H − CH - COOH
H3C − CH - COOH
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NH2
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NH2
glicina (GLY)
alanina (ALA)
H3C H3C − CH − CH2 − CH - COOH
H3C H3C − CH − CH - COOH NH2 * valina (VAL)
H3C − H2C H3C − CH − CH - COOH
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NH2 * leucina (LEU)
NH2 * isoleucina (ILEU)
OSSIDRILICI: HOH2C − CH - COOH
H3C − CHOH − CH - COOH
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NH2 serina (SER)
NH2 * treonina (THR)
SOLFORATI: HS − CH2 − CH - COOH
H3C − S − CH2 − CH2 − CH - COOH
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NH2 cisteina (CYS)
NH2 * metionina (MET)
CON GRUPPI ACIDI: HOOC − CH2 − CH - COOH
HOOC − CH2 − CH2 − CH - COOH
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NH2 acido aspartico (ASP)
NH2 acido glutammico (GLU)
CON GRUPPO AMMIDICO: H2NOC − CH2 − CH - COOH
H2NOC − CH2 − CH2 − CH - COOH
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NH2 asparagina (ASN o ASP-NH2)
NH2 glutammina (GLN o GLU-NH2)
CON GRUPPI BASICI: H2N − CH2 − CH2 − CH2 − CH2 − CH - COOH |
CH2 H2N = C − NH − CH2 − CH2 − CH2 − CH - COOH |
NH2
NH2
* lisina (LYS)
** arginina (ARG)
CICLICI AROMATICI: − CH2 − CH - COOH |
− CH2 − CH - COOH
NH2
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NH2 * fenilanina (PHE)
HO tirosina (TYR)
La chimica del Bats: LA CHIMICA DELLA VITA
ETEROCICLICI: C − CH2 − CH - COOH
HC
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N
NH
H2C
CH − COOH
H2C
CH2
NH2
− CH2 − CH - COOH |
NH2
N H
C ** istidina (HIS)
N H
prolina (PRO)
* triptofano (TRY)
* amminoacido essenziale; ** amminoacido essenziale in periodi di crescita.
LEGAME AMMIDICO: il gruppo carbossilico può reagire con l'ammina liberando acqua LATTAME: ammide ciclica in cui il gruppo carbossilico e l'ammina che reagiscono sono della stessa molecola LEGAME PEPTIDICO (o POLIAMMIDICO): legame ammidico tra due α-amminoacidi ottenuto per eliminazione di una molecola d'acqua tra i gruppi carbossilico e amminico; il legame poliammidico è imitato nelle fibre polimere sintetiche (ottenute da diammine e acidi bicarbossilici) del nylon, prodotto molto robusto. CATENA POLIPEPTIDICA: catena poliammidica di α-amminoacidi.
O C |
H R
H R
H
||
|
|
C
C
N
N |
H
C ||
O unità base
PROTEINA Composto a catena polipeptidica (peso molecolare da 6.000 a 7.000.000) presente negli organismi viventi, specialmente negli organismi animali in cui svolgono funzioni di catalisi (enzimi), difesa anticorpi), regolazione (ormoni) e plastiche. Le catene di amminoacidi sono attorcigliate e spiralate e formano molecole globulari: gli amminoacidi più idrofobi (VAL, LEU, ILEU, MET, PHE, TYR) si concentrano nella parte interna, quelli più idrofili (SER, GLU, GLN, ASP, ASN, LYS, HIS, ARG) si portano sulla superficie. Molte proteine sono costituite da più di una catena.
Classificazione delle proteine: Famiglie PEPTIDI E PROTEINE ORMONALI
OLOPROTEINE
ETEROPROTEINE
Tipo Ormoni dell'ipofisi (lobo posteriore) Ormoni dell'ipofisi (lobo anteriore) Ormoni ipotalamici Ormoni pancreatici Proteine globulari Proteine filamentose solubili Proteine filamentose insolubili Cromoproteine Lipoproteine Glicoproteine Fosfoproteine
esempi vasopressina, ossitocina ACTH (adrenocorticotropo), LPH (lisotropico), MSH (melanocitostimo-lanti). GH (ormone della crescita), PRL (prolattina) TRF, F-LRF insulina, glucacone albumine, globuline (es. anticorpi), istoni, protammine fibrinogeno, proteine muscolari (es. miosina, actina, tropomosina, troponina) collagene, cheratina, fibroina emoglobina, metemoglobina, ossiemoglobina FSH (follicolostimolante), LH (luteinizzante), ICSH (gonadotropina), TSH (tireotropo), fattori del muco gastrico e del gruppo sanguigno fosfoserina, caseina, fosfoproteine del tuorlo e del nucleo cellulare
ISTONE: proteina ricca di lisina e arginina contenuta nei cromosomi; è legata al DNA (che possiede cariche negative) per mezzo di legami ionici.
ENZIMA E' un catalizzatore delle reazioni biochimiche che può essere interamente proteico o formato da un APOENZIMA (proteico) e un COENZIMA (sostanza ausiliaria non proteica): in questo caso la reazione ha luogo con il coenzima. Gli enzimi non sono modificati dalla reazione e agiscono in piccole quantità diminuendo l'energia di attivazione, ma non possono modificare un equilibrio sfavorevole per la formazione di un composto. SPECIFICITA': proprietà degli enzimi per cui ogni enzima agisce su un singolo o su pochi substrati. Tipi di enzimi: OSSIDORIDUTTASI TRANSFERASI IDROLASI LIASI ISOMERASI LIGASI
funzione esempi catalizzano reazioni di ossidoriduzione idrossilasi, deidrogenasi. citocromi sposta un radicale da una molecola ad un'altra transmetilasi, fosfocinasi catalizza la rottura di un legame e la fissazione con l'acqua lipasi, glicosidasi, enzimi proteolitici decarbossilasi, aldolasi catalizza la rottura di legami C e la formazione di doppi legami racemasi, mutasi, epimerasi catalizza isomerizzazioni carbossilasi, acetil-CoA-sintetasi catalizza la condensazione di due molecole
EFFETTORE ENZIMATICO: composto chimico che modifica la reazione enzimatica INIBITORE: sostanza che blocca l'effetto catalittico di un enzima INIBITORE COMPETITIVO: sostanza che possiede una struttura simile al substrato (es. il malonato, che ha struttura simile al succinato, inibisce la succinato-deidrogenasi) INIBITORE NON COMPETITIVO: sostanza che si combina con l'enzima ad un livello diverso dal sito attivo (es. ioni metallici, composti che si combinano con i gruppi -SH o li distruggono, acidi o basi forti che rompono i ponti idrogeno)
