Preview only show first 10 pages with watermark. For full document please download

Komórka

   EMBED


Share

Transcript

2016-03-10 Wielkość komórek Jednostki: 1 μm = 10-3 mm, 1 nm = 10-3 μm KOMÓRKA najmniejsze komórki (komórki przytarczyc, niektóre komórki nerwowe) 4-5 μm przeciętne komórki 20 μm największe komórki (oocyty, niektóre komórki nerwowe) 100-150 μm włókna mięśniowe wypustki komórek nerwowych Zróżnicowanie komórek kształt • do 30 cm do 1 m Elementy składowe komórki: Mikroskop świetlny: komórki bezjądrzaste: erytrocyty, płytki krwi, komórki budujące soczewkę oka komórki wielojądrzaste i zespólnie: • włókna mięśniowe szkieletowe • jądro • cytoplazma • błona komórkowa • syncytiotrofoblast w łożysku • osteoklasty Mikroskop elektronowy: Organelle: • rybosomy • siateczka śródplazmatyczna • aparat Golgiego • mitochondria • lizosomy • peroksysomy • centriole Inne struktury: • cytoszkielet • pęcherzyki (transportowe, wydzielnicze) • materiały zapasowe (glikogen, lipidy) Błona biologiczna - uniwersalny budulec większości organelli komórkowych Błona biologiczna zbudowana jest z lipidów (głównie fosfolipidów) i białek. Cząsteczka fosfolipidu część hydrofilna część hydrofobowa W środowisku wodnym cząsteczki fosfolipidów tworzą dwuwarstwę o uporządkowanym układzie. Decyduje ona o integralności błony 1 2016-03-10 Lipidy błon biologicznych: białka Białka transbłonowe • fosfolipidy (aminowe i cholinowe) • cholesterol • glikolipidy Białka błon biologicznych: klasyfikacja strukturalna: • powierzchniowe • transbłonowe (integralne) Białka swobodnie „pływają” w dwuwarstwie lipidowej Białka powierzchniowe czynnościowa: • strukturalne • enzymatyczne • receptorowe • transportowe Jedno białko może pełnić kilka funkcji Błona biologiczna jest barierą dla substancji chemicznych i kontroluje ich transport pomiędzy środowiskiem a komórką i pomiędzy przedziałami wewnątrzkomórkowymi. Mechanizm otwierania kanałów Transport substancji niskocząsteczkowych (transbłonowy) - poprzez zawarte w błonie transbłonowe białka transportowe 1. Kanały zamknięty otwarty Transport bierny (dyfuzja): zgodnie z gradientem stężeń, bez nakładu energii Substancje transportowane: jony Przykłady: kanały sodowe, potasowe, wapniowe, chlorkowe 2. Przenośniki zmiana konformacji Transport ułatwiony: zgodnie z gradientem stężeń, bez nakładu energii • kanały otwierane zmianą potencjału elektrycznego błony • kanały otwierane ligandem (przyłączeniem cząsteczki sygnałowej) • kanały otwierane mechanicznie Przenośniki i pompy mogą transportować jedną substancję (uniport) albo równocześnie dwie substancje (kotransport) Substancje transportowane: aminokwasy, cukry proste, nukleotydy, itp. 3. Pompy zmiana konformacji Transport aktywny: wbrew gradientowi stężeń, konieczna energia Substancje transportowane: wszystkie substancje niskocząsteczkowe Przykłady: pompa wapniowa, pompa protonowa uniport symport antyport Przykłady: • Na+-K+ ATPaza (pompa sodowo-potasowa) • H+-K+ ATPaza (wymiennik protonowo-potasowy) • symporter Na+-glukoza 2 2016-03-10 Transport substancji wysokocząsteczkowych i dużych struktur: transport pęcherzykowy Błona komórkowa oddziela komórkę od środowiska zewnętrznego błona komórkowa Równocześnie transportowana jest substancja/struktura oraz fragment błony Glikokaliks glikokaliks • najgrubsza • trójwarstwowy obraz w mikroskopie elektronowym • warstwa cukrowców na powierzchni (glikokaliks) • specyficzne glikoproteidy odpowiedzialne za kontakt z innymi komórkami i z substancją międzykomórkową (cząsteczki adhezyjne) • liczne białka transportowe i receptory • nierównomierne rozmieszczenie ładunków elektrycznych po obu stronach błony (potencjał spoczynkowy) Cząsteczki adhezyjne kadheryny Glikoproteidy odpowiedzialne za wiązanie się komórek z otoczeniem (innymi komórkami i substancją międzykomórkową) • kadheryny - wiązanie komórka-komórka • selektyny - wiązanie komórka-komórka • białka z nadrodziny immunoglobulin - wiązanie komórka-komórka • integryny - wiązanie komórka-substancja międzykomórkowa Warstwa cukrowcowa na zewnętrznej powierzchni błony komórkowej zbudowana z łańcuchów cukrowcowych połączonych z cząsteczkami białek (glikoproteidów) i lipidów (glikolipidów) Funkcje: • ochrona komórki przed czynnikami mechanicznymi i chemicznymi • udział w regulacji pobierania substancji przez komórkę (endocytozy) • udział w kontaktowym „rozpoznawaniu się” komórek • pośredniczenie w tworzeniu połączeń komórek ze sobą i z otoczeniem Receptory i sygnalizacja międzykomórkowa Sygnalizacja międzykomórkowa jest konieczna dla: • normalnego funkcjonowania komórki • podziałów • różnicowania • przeżycia Substancje sygnałowe: • hormony • neuroprzekaźniki • czynniki wzrostowe • cytokiny FUNKCJONOWANIE integryna elementy substancji międzykomórkowej Komórka reaguje na sygnał jeżeli posiada specyficzne receptory dla cząsteczek sygnałowych błona komórkowa PODZIAŁ receptor RÓŻNICOWANIE cząsteczka sygnałowa ŚMIERĆ Cząsteczkę rozpoznawaną i wiązaną przez receptor nazywamy ogólnie ligandem 3 2016-03-10 Reakcja komórki zależy od jej możliwości i od rodzaju receptorów (różne receptory wywołują różne reakcje komórki na tę samą substancję sygnałową) sygnalizacja endokrynna (dokrewna) sygnalizacja autokrynna sygnalizacja parakrynna przekaźnictwo nerwowe sygnalizacja kontaktowa Jądro komórkowe Lokalizacja receptorów zależy od tego, czy cząsteczki sygnałowe mogą dostać się do wnętrza komórki Funkcje: • magazynuje informację genetyczną (DNA) • powiela informację genetyczną (replikacja DNA) przed podziałem komórki • wytwarza rybosomy (jąderko) • steruje syntezą białek w komórce, kierując w ten sposób wszystkimi procesami życiowymi DNA  RNA transkrypcja Typy chromatyny: • euchromatyna (jasna, luźna, aktywna transkrypcyjnie) • heterochromatyna (ciemna, zwarta, nieaktywna transkrypcyjnie) - konstytutywna (stała dla wszystkich komórek, DNA niekodujący) - fakultatywna (zależna od typu komórki, wynik „wyłączania” genów w trakcie różnicowania) białko Główne składniki: • chromatyna • jąderko • otoczka jądrowa • receptory błonowe (powierzchniowe) • receptory wewnątrzkomórkowe (np. jądrowe, mitochondrialne) Chemiczne składniki chromatyny: • DNA • białka - histony (H1, H2A, H2B, H3, H4) - białka niehistonowe (enzymatyczne, regulatorowe, strukturalne)  translacja Budowa chromatyny Podjednostka: nukleosom • rdzeń - oktamer histonów (2 X H2A, H2B, H3, H4) • nawinięty fragment DNA (146 par zasad) Odcinek DNA łączący nukleosomy: 80 par zasad + histon H1 4 2016-03-10 Budowa chromatyny c.d. DNA Jąderko nukleosom produkuje podjednostki rybosomów nukleofilament euchromatyna włókno chromatynowe 1 2 --------------------------------------------------------tworzenie bocznych pętli heterochromatyna superspirala --------------------------------------------------------podział chromosom Otoczka jądrowa kontroluje wymianę substancji pomiędzy jądrem a cytoplazmą przez znajdujące się w niej pory Obszary jąderka: 1 - jasne centra włókienkowe - nieaktywny rDNA 2 - gęste obszary włókienkowe - pre-rRNA 3 - obszary ziarniste - podjednostki rybosomów Etapy produkcji podjednostek rybosomów: • transkrypcja rDNA  pre-rRNA • cięcie pre-rRNA na mniejsze fragmenty  rRNA • przyłączanie białek importowanych z cytoplazmy  podjednostki rybosomów Kompleks poru jądrowego Białka kompleksu: • receptory • białka transportowe cytoplazma białka transportowe Zbudowana z dwóch błon: • błona wewnętrzna z blaszką jądrową (laminy A,B,C) • błona zewnętrzna - kontynuacja błon siateczki śródplazmatycznej Pomiędzy błonami przestrzeń okołojądrowa (do 100 nm) Otoczka jądrowa uważana jest za szczególny obszar siateczki śródplazmatycznej 3 jądro Transport jądrowo-cytoplazmatyczny: • z jądra do cytoplazmy: mRNA, tRNA, podjednostki rybosomów • z cytoplazmy do jądra: wszystkie białka jądrowe Jak działa kompleks poru: • małe cząsteczki przechodzą swobodnie • duże cząsteczki są rozpoznawane przez receptory • a następnie przenoszone przez białka transportowe Rybosomy - syntetyzują białka - rybosomy związane z błonami siateczki szorstkiej produkują: białka błon biologicznych, białka wydzielnicze, białka lizosomowe - rybosomy wolne (cytoplazmatyczne) produkują: białka jądrowe, mitochondriów, peroksysomów, cytoszkieletu, cytoplazmy 49 białek 33 białka Podjednostki rybosomów łączą się w cytoplazmie dopiero po przyłączeniu mRNA Polirybosomy (polisomy): rybosomy połączone nicią mRNA (w trakcie translacji) Docelowa lokalizacja białka zależy od tzw. odcinka sygnałowego: krótkiego fragmentu łańcucha polipeptydowego zlokalizowanego zazwyczaj na jednym z końców cząsteczki białkowej 5 2016-03-10 rybosom odcinek sygnałowy Biosynteza białka (na przykładzie białka wbudowywanego do siateczki śródplazmatycznej) Białka mają odmienne odcinki sygnałowe umożliwiające wbudowanie ich do: • siateczki śródplazmatycznej • jądra • mitochondriów • peroksysomów • cytoszkieletu Odcinki sygnałowe są rozpoznawane przez odpowiednie receptory znajdujące się w docelowych organellach. Po związaniu odcinka sygnałowego z receptorem, białko zostaje wbudowane do organelli: • do jądra - przechodzi przez por w otoczce jądrowej • do siateczki, mitochondriów i peroksysomów przechodzi przez specjalne „kanały białkowe”, translokony, obecne w ich błonach Białko może mieć także odcinek „stop” - zazwyczaj wewnątrz cząsteczki - powoduje on zatrzymanie białka w błonie (w ten sposób wbudowywane są białka błon). Do siateczki białka wbudowywane są podczas translacji, do innych organelli po zakończeniu translacji SRP receptor i translokon 1. Przyłączenie mRNA do małej podjednostki rybosomu. 2. Przyłączenie dużej podjednostki do małej - tworzy się kompletny rybosom. 3. Rozpoczęcie translacji - jako pierwszy powstaje odcinek sygnałowy 4. Przyłączenie „cząsteczki rozpoznającej sygnał” - SRP - do odcinka sygnałowego 5. Przyłączenie kompleksu SRP-odcinek sygnałowy do receptora SRP w błonie siateczki śródplazmatycznej Siateczka śródplazmatyczna 6. Skierowanie odcinka sygnałowego do translokonu w błonie siateczki - białko zaczyna przechodzić przez błonę. 7. Przyłączenie dużej podjednostki rybosomu do błony siateczki przy udziale białek mocujących (ryboforyn) obecnych w błonie. 8. Dalsze przechodzenie białka przez błonę, odcięcie odcinka sygnałowego. 9. Jeżeli białko nie ma odcinka „stop”, przechodzi w całości przez błonę i wewnątrz siateczki ulega sfałdowaniu (przyjmuje strukturę trzeciorzędową). 10. Jeżeli białko ma odcinek „stop”, zostaje wbudowane w błonę siateczki i tam się fałduje. 11. Po ukończeniu translacji rybosom rozpada się na oddzielne podjednostki. Aparat Golgiego szorstka • spłaszczone cysterny • rybosomy • receptory dla SRP, translokony, ryboforyny • funkcje: - synteza białek - wstępna glikozylacja białek Bieguny diktiosomu CIS - wypukły - błona (5 nm) podobna do błon siateczki Diktiosom - podjednostka aparatu Golgiego gładka • kanaliki • brak rybosomów • funkcje: - produkcja lipidów - neutralizacja leków i trucizn - gromadzenie jonów Ca2+ (kalciosomy) TRANS - wklęsły - błona (7,5 nm) podobna do błony komórkowej - wewnętrzna powierzchnia błony bogata w cukry Przez diktiosom „przepływają” (transport pęcherzykowy) fragmenty błony i białka z siateczki śródplazmatycznej. W trakcie przepływu od bieguna cis do trans błona i transportowane białka ulegają modyfikacji chemicznej. Błona stopniowo zmienia charakter na podobny do błony komórkowej. 6 2016-03-10 Jak działa diktiosom • małe pęcherzyki oddzielają się od siateczki i łączą z błoną diktiosomu po stronie cis • podczas przechodzenia przez kolejne cysterny diktiosomu, do białek błony i białek transportowanych wewnątrz pęcherzyków zostają przyłączane grupy cukrowcowe (glikozylacja), niekiedy również fosforanowe i siarczanowe • w ostatniej cysternie po stronie trans białka są sortowane i „pakowane” do różnych pęcherzyków, które oddzielają się od tej cysterny Proces oddzielania pęcherzyków wymaga współdziałania tzw. białek okrywających (COP I, COP II, klatryna) Z diktiosomu „wypączkowują” trzy rodzaje pęcherzyków: • małe pęcherzyki z materiałem do wydzielenia na drodze egzocytozy konstytutywnej • duże pęcherzyki z materiałem do wydzielenia na drodze egzocytozy regulowanej • pęcherzyki hydrolazowe zawierające enzymy trawienne prekursory lizosomów Egzocytoza Funkcje aparatu Golgiego: • przebudowa błon i odnowa błony komórkowej • glikozylacja przepływających białek, ich sortowanie i kierowanie do różnych pęcherzyków • tworzenie pęcherzyków i ziarn wydzielniczych - udział w procesie wydzielania • tworzenie pęcherzyków hydrolazowych • transport pęcherzyków zawierających substancje do wydzielenia • fuzja pęcherzyków z błoną komórkową - wydzielenie substancji Endocytoza: Dwa rodzaje egzocytozy: • fagocytoza • konstytutywna (ciągła, wolna, małe pęcherzyki) sygnał • pinocytoza • endocytoza receptorowa • regulowana (na sygnał, np. nerwowy lub hormonalny), szybka, duże ziarna wydzielnicze 7 2016-03-10 Fagocytoza Pinocytoza Endocytoza receptorowa: etapy procesu wczesny endosom późny endosom • pobierane duże cząstki stałe • błona komórkowa „wspina się” otaczając cząstkę • udział cytoszkieletu • potrzebna energia • powstają duże pęcherzyki (fagosomy) • pobierany płyn • błona komórkowa wpukla się • bez udziału cytoszkieletu • bez udziału energii • powstają małe pęcherzyki (pinosomy) 1. Przyłączenie ligandów do receptorów na powierzchni błony komórkowej 2. Podbłonowa agregacja klatryny, skupienie receptorów i utworzenie dołeczka okrytego 3. Endocytoza - utworzenie pęcherzyka okrytego 4. Oddzielenie klatryny od pęcherzyka 5. Połączenie pęcherzyka z wczesnym endosomem Endocytoza receptorowa: etapy procesu c.d. wczesny endosom późny endosom 6. We wczesnym endosomie: niskie pH (pompa protonowa), oddzielenie ligandów od receptorów, powrót receptorów transportem pęcherzykowym do błony komórkowej (recyrkulacja receptorów). 7. Przemieszczenie endosomu w głąb komórki - staje się późnym endosomem 8. W późnym endosomie: przyłączenie pęcherzyków hydrolazowych zawierających enzymy trawienne - późny endosom przekształca się w lizosom 9. Trawienie ligandów Lizosomy pęcherzyki, w których zachodzi trawienie wewnątrzkomórkowe; zawierają enzymy trawienne (hydrolazy) i trawione substancje lizosom Lizosomy powstają przez połączenie (fuzję) pęcherzyków hydrolazowych zawierających enzymy trawienne z pęcherzykami zawierającymi substancje, które mają zostać strawione Powstawanie pęcherzyków hydrolazowych 1. Synteza enzymów trawiennych (hydrolaz) w siateczce szorstkiej 2. Transport pęcherzykowy enzymów do diktiosomu a. G. 3. W diktiosomie do enzymów przyłączane są grupy mannozo-6-fosforanu (znacznik) 4. Znacznik rozpoznawany jest i wiązany przez receptory w błonie ostatniej cysterny diktiosomu po stronie trans 5. Od tej cysterny odrywa się pęcherzyk okryty zawierający hydrolazy związane z receptorami. Hydrolazy (esterazy, glikozydazy, peptydazy) mogą trawić wszystkie rodzaje substancji wysokocząsteczkowych. Hydrolazy w pęcherzykach hydrolazowych są nieaktywne, gdyż związane są z receptorami. 8 2016-03-10 (2) z pęcherzykami powstałymi w komórce, zawierającymi jej własne struktury (autofagosomami) - powstają autolizosomy fagocytoza LIZOSOM pinocytoza, endocytoza receptorowa LIZOSOM Pęcherzyki hydrolazowe mogą się łączyć: (1) z pęcherzykami powstałymi w wyniku endocytozy: • z fagosomami • z pinosomami • z późnymi endosomami - powstają heterolizosomy Wewnątrz lizosomów panuje niskie pH, w wyniku czego hydrolazy oddzielają się od receptorów, stają się aktywne i trawią zawarte w lizosomach substancje. Produkty trawienia (substancje niskocząsteczkowe) przechodzą przez błonę lizosomu do cytoplazmy, gdzie mogą służyć do syntezy nowych substancji użytecznych dla komórki, lub do produkcji energii. Receptory dla mannozo-6-fosforanu powracają transportem pęcherzykowym do diktiosomu. lizosomy Proteasomy Białka mogą być również trawione poza lizosomami, przez znajdujące się w cytoplazmie kompleksy enzymatyczne - proteasomy Błona komórkowa endosomy siateczka śródplazmatyczna pęcherzyki hydrolazowe fagosomy, pinosomy, pęcherzyki okryte pęcherzyki wydzielnicze Rozpoznawane i trawione przez proteasomy są tylko te białka, które zostały „oznakowane” przez przyłączenie do nich innego białka ubikwityny aparat Golgiego Transport pęcherzykowy pomiędzy organellami i błoną komórkową określamy jako przepływ błon w komórce Mitochondria i peroksysomy nie uczestniczą w przepływie błon, zatem (1) namnażają się przez podział i nie mogą powstać de novo, (2) ich błony mają unikatowy charakter i (3) ich białka są syntetyzowane na wolnych rybosomach i posttranslacyjnie wbudowywane do organelli MITOCHONDRIA Przedziały mitochondrialne • • • • • błona zewnętrzna • błona wewnętrzna (tworzy grzebienie lamelarne lub tubularne) • przestrzeń międzybłonowa • macierz 9 2016-03-10 Błona wewnętrzna: Błona zewnętrzna: • białka/lipidy 1:1 • poryny - nieselektywna przepuszczalność < 5 kDa • translokony dla importu białek (TOM) • białka/lipidy 4:1 • specyficzny lipid (kardiolipina) • liczne białka transportowe (w pełni kontrolowany transport) • translokony dla importu białek (TIM) • łańcuch przenośników elektronów • „grzybki mitochondrialne” - kompleks syntazy ATP Przestrzeń międzybłonowa: Macierz: • kinazy nukleotydów • miejsca kontaktowe (styk obu błon i translokonów) • aparat genetyczny (mtDNA, mtRNA, mt-rybosomy) • enzymy cyklu Krebsa • enzymy β-oksydacji kwasów tłuszczowych • ciałka gęste (złogi fosforanów wapnia) Główna funkcja mitochondriów, produkcja ATP wymaga współdziałania (1) enzymów cyklu Krebsa, (2) łańcucha przenośników elektronów i (3) syntazy ATP Trzy składniki łańcucha oddechowego „pompują” protony z macierzy do przestrzeni międzybłonowej. Powstały gradient protonowy służy jako źródło energii dla syntezy ATP w „grzybkach” (a także dla aktywnego transportu przez błonę wewnętrzną oraz dla importu białek) 3 2 przestrzeń międzybłonowa błona wewnętrzna 1 macierz dehydrogenaza NADH cytochromy b – c1 oksydaza cytochromowa syntaza ATP Mitchell, Nagroda Nobla 1978 Grzybek mitochondrialny (F0-F1 ATPaza) składa się z „nóżki” (F0) zawierającej transporter protonowy i „główki” (F1) - syntazy ATP. Grzybek działa jak „turbina molekularna” transporter protonowy Inne funkcje mitochondriów: F0 • β-oksydacja kwasów tłuszczowych • ostatnie etapy syntezy hormonów sterydowych • udział w regulacji poziomu Ca2+ w komórce • produkcja ciepła • udział w procesie apoptozy 2000 obr/min Boyer & Walker, Nagroda Nobla 1997 10 2016-03-10 Mitochondria zawierają własny aparat genetyczny: • pętlowy mt DNA • wszystkie rodzaje mtRNA • rybosomy • enzymy niezbędne do procesów replikacji, transkrypcji i translacji ... Jednak jest on zbyt ubogi, aby zapewnić organelli pełną autonomię podjednostki syntazy ATP podjednostki oksydazy cytochromowej podjednostki dehydrogenazy NADH długość genomu: 16 569 par zasad podjednostki dehydrogenazy NADH mtDNA koduje: • 12S i 16S rRNA do rybosomów mitochondrialnych • 22 cząsteczki tRNA • 13 białek błony wewnętrznej pozostałe białka mitochondrialne są kodowane w DNA jądrowym, syntetyzowane w cytoplazmie na wolnych rybosomach i po translacji wbudowywane do mitochondriów Mitochondria ewolucyjnie wywodzą się z prymitywnych bakterii, które posiadały zdolność do produkcji ATP (teoria endosymbiotyczna) pierwotna bakteria Peroksysomy mają przeważnie formę pęcherzyków, ale w niektórych komórkach mogą być różnokształtne pierwotna komórka eukariotyczna FAGOCYTOZA (?) SYMBIOZA, TRANSFER GENÓW mitochondrium jądro Cytoszkielet Enzymy peroksysomowe: • oksydazy peroksysomowe • katalaza • enzymy ß-oksydacji kwasów tłuszczowych • enzymy biosyntezy lipidów • aminotransferazy Typ włókien Średnica Białko Funkcja mikrotubule 25 nm tubulina ruch, podporowa mikrofilamenty 6 nm aktyna ruch, podporowa 10 nm różne białka podporowa Główne funkcje peroksysomów: • utlenianie różnych substratów, w tym detoksyfikacja • rozkład nadtlenku wodoru • ß-oksydacja długołańcuchowych kw. tłuszczowych • synteza cholesterolu, kwasów żółciowych i eterolipidów (plazmalogenów) • degradacja puryn filamenty pośrednie 11 2016-03-10 Mikrotubule nietrwałe (cytoplazmatyczne) Mikrotubule trwałe (po zakończeniu wzrostu nie rozpadają się): • neurotubule w wypustkach komórek nerwowych • mikrotubule budujące złożone struktury: rzęski, witki i centriole Mikrotubule tubulina protofilament rureczki zbudowane z tubuliny - + W strukturach mikrotubule łączą się w dublety lub triplety Dynamiczne (wydłużają się i skracają) koniec „+” - wydłużanie koniec „-” stabilny, zazwyczaj zakotwiczony w pobliżu centrioli Aksonema rzęsek i witek: 9 obwodowych dubletów i 2 mikrotubule centralne Centriola: 9 obwodowych tripletów, para centrioli = centrosom Mikrofilamenty (filamenty aktynowe) zbudowane z aktyny -- Centriole i otaczający je materiał zawierający tubulinę G indukują i regulują wzrost mikrotubul cytoplazmatycznych (centrum organizacji mikrotubul) Za zjawiska ruchu komórkowego odpowiedzialne są tzw. mechanoenzymy (białka motoryczne), które wykorzystując energię z ATP „kroczą” po powierzchni mikrotubul i mikrofilamentów E + • nietrwałe • twałe (w połączeniach międzykomórkowych, w niektórych komórkach nabłonkowych - sieć krańcowa, w kom. mięśniowych) dyneina Po powierzchni mikrotubul mogą „kroczyć” dwa mechanoenzymy: • dyneina - w kierunku końca „-” • kinezyna - w kierunku końca „+” kinezyna + mikrotubula mikrotubula Do mechanoenzymów mogą się przyczepiać różne struktury, które są w ten sposób transportowane wzdłuż mikrotubul, „jak po szynach”: • pęcherzyki • organelle (ruch organelli) • chromosomy • duże białka E 12 2016-03-10 Po powierzchni filamentów aktynowych może kroczyć tylko jeden rodzaj mechanoenzymu: miozyna, wyłącznie w kierunku końca „+”. Filamenty aktynowe zakotwiczają się tym końcem w błonie komórkowej, a układ ten odpowiada za zjawiska ruchowe, w których uczestniczy błona: tworzenie wpukleń i fałdów błony, wysuwanie i wciąganie wypustek (fagocytoza, ruch pełzakowaty): miozyna I Filamenty pośrednie • zbudowane z łańcuchów białkowych skręconych w formę liny (wytrzymałe elastyczne) • nie współpracują z mechanoenzymami, pełnią wyłącznie funkcje podporowe (wewnątrz komórki i w połączeniach międzykomórkowych) • są zbudowane z różnych białek, zależnie od miejsca występowania skurcz komórki: (np. komórki mięśniowe): miozyna II (agreguje w filamenty miozynowe) Materiały zapasowe i wtręty cytoplazmatyczne Nazwa Białka budujące Występowanie laminy jądrowe laminy A i B jądra wszystkich komórek filamenty keratynowe cytokeratyny komórki nabłonkowe filamenty wimentynowe wimentyna komórki tk. łącznej filamenty desminowe desmina komórki mięśniowe filamenty glejowe GFAP (kwaśne włókienkowe białko glejowe) komórki neurogleju neurofilamenty białka neurofilamentów komórki nerwowe glikogen wtręty krystaliczne i parakrystaliczne ziarna barwnika krople lipidowe nekroza apoptoza Śmierć komórki: • martwica (nekroza) • apoptoza (zaprogramowana śmierć) Martwica: - przerwanie błony komórkowej - zahamowanie procesów życiowych - rozpad komórki - odczyn zapalny Faza indukcji: • aktywacja receptorów śmierci lub produkcja specyficznych białek indukujących apoptozę • uwalnianie cytochromu c z mitochondriów fragmentacja DNA Faza egzekucji: • aktywacja kaspaz (enzymów proteolitycznych) • trawienie białek wewnątrzkomórkowych • zaburzenie procesów metabolicznych • śmierć komórki Apoptoza: - aktywacja kolejnych genów (program) - produkcja i aktywacja szczególnych białek Czynniki wywołujące apoptozę: • uszkodzenie DNA • określone cząsteczki sygnałowe działające na tzw. „receptory śmierci” • brak składników odżywczych lub czynników wzrostowych „pączkowanie” błony Morfologiczne cechy apoptozy: • fragmentacja DNA • rozpad jądra na kilka fragmentów • zagęszczenie cytoplazmy • rozpad komórki na małe fragmenty (ciałka apoptotyczne) otoczone błoną tworzenie ciałek apoptotycznych 13