Transcript
WYDZIAŁ CHEMICZNY POLITECHNIKI GDAŃSKIEJ Kierunek Biotechnologia Specjalność: Biotechnologia molekularna Nazwa przedmiotu Chemia białek i kwasów nukleinowych Kod Semestr
VII
Godziny
2 w
Punkty ECTS c
l
p
BT 43.1.7 BM 3
s
Sposób zaliczenia
egzamin
Katedra Mikrobiologii dr inż. Rafał Piątek
Odpowiedzialny (a)
Przedmioty poprzedzające: Wymagania wstępne: Biochemia, Chemia fizyczna Założenia i cele przedmiotu: Wykład ma na celu wyjaśnienie molekularnych podstaw budowy i funkcjonowania białek i kwasów nukleinowych. Metody dydaktyczne: prezentacje na foliach, kolokwia, dyskusja. Treści programowe**: 1. Własności fizykochemiczne aminokwasów: charakterystyka reszt bocznych, chiralność aminokwasów, dlaczego białka zbudowane są z α-aminokwasów. Ugrupowanie peptydowe – struktura elektronowa, definicja kątów torsyjnych φ, ψ oraz ω. Dopuszczalne wartości kątów torsyjnych φ oraz ψ w łańcuchu polipeptydowym - wykres Ramachandrana. 2. Struktury drugorzędowe białek jako efekt optymalizacji oddziaływań bliskiego zasięgu: wiązania wodorowe, oddziaływania VdW, oddziaływania hydrofobowe. Systematyka struktur II-rzędowych: α-helisa prawoskrętna, α-helisa typu 310, α-helisa typu π, β-kartka równoległa, β-kartka antyrównoległa, β-kartka typu mieszanego, struktury pętlowe. Moment dipolowy α-helisy, wewnętrzny skręt struktur typu β-kartka. 3. Oddziaływania pomiędzy strukturami II-rzędowymi w białkach jako efekt optymalizacji powierzchni kontakty. Oddziaływania α-helisa/α-helisa – dopasowanie typu „knobs in the holes” oraz „ridges in the grooves”, β-kartka/ β-kartka, β-kartka/ α-helisa. 4. Metody reprezentowania struktur II-rzędowych w strukturach białkowych na przykładzie programu VMD. Racjonalne projektowanie prezentacji białkowych. Schemat topologiczny jako metoda obrazowania struktury III-rzędowej białek. 5. Motywy – czyli struktury super II-rzędowe stanowiące powtarzające się jednostki strukturalne białek. Domena białkowa podstawowa jednostka funkcjonalna i stabilna jednostka strukturalna białek. 6. Struktura III-rzędowa białek - domeny/białka zbudowane wyłącznie z α-helis. Domeny typu „coilde-coils” np. czynnik transkrypcyjny GCN4, fibrynogen; domeny typu kłębek czterech α-helis (ang. four-helix bundle) np. cytochrom b562, białko Rop. Inne struktury α-helikalne: hemoglobina – strukturalne podstawy anemii sierpowatej, bakteryjna muramidaza. 7. Struktura III-rzędowa białek - dmeny/białka zbudowane z α-helis oraz β-kartek. Struktura typu równoległej α/β-beczki opartej na motywie TIM np. izomeraza triozofosforanowa, mutaza metylomalonylo-koenzymu A, kinaza pirogronianowa. Struktury typu skręconej otwartej α/β-kartki – metoda wyznaczania centrum aktywnego enzymu na podstawie identyfikacji motywu Rossmana np. liczne enzymu szlaku glikolizy. Struktury typu α/β- siodła np. inhibitor rybonukleazy. 8. Struktura III-rzędowa białek – domeny zbudowane wyłącznie z struktur typu β. Domeny/białka typu antyrównoległej β-beczki np. białko wiążące retinol RBP, SOD. Domeny/białka zawierające motyw klucza greckiego oraz motyw „jelly roll”. Białka neuramidazy oraz hemaglutyniny wirusa grypy jako przykład struktur zawierających motywy antyrównoległej β-kartki oraz „jelly roll”. Podstawy strukturalne zmienności receptorowej hemaglutyniny wirusa grypy – fenomen szczepów pandemicznych. 9. Termodynamiczne podstawy stabilności białek. Efekt hydrofobowy w białkach jako potencjalna siła napędowa procesu fałdowania białek. Specyficzne własności termodynamiczne białek: ΔH, ΔS oraz ΔCp. Podstawy termostabilności białek. Fenomen denaturacji białek w niskich temperaturach. Charakterystyka termodynamiczna białek przy pomocy mikrokalorymetrii różnicowej DSC – bezpośredni pomiar Cp. Analiza van’t Hoffa jako kryterium odwracalności procesu denaturacji białka. 10. Kwasy nukleinowe – budowa i funkcja. 11. Rybozymy – budowa, mechanizm działania, zastosowanie. 12. Chemiczna synteza peptydów i kwasów nukleinowych.
WYDZIAŁ CHEMICZNY POLITECHNIKI GDAŃSKIEJ Kierunek Biotechnologia Specjalność: Biotechnologia molekularna Wykaz literatury podstawowej i uzupełniającej: A.Fersht, Structure and Mechanism in protein science, Freeman 2000. A.Cooper, Biophysical Chemistry, RSC 2004. C.Branden & J.Tooze, Introduction to protein structure, Garland 1999. Warunki zaliczenia przedmiotu: egzamin
